抗壞血酸過(guò)氧化物酶（ascorbate peroxidase）是以抗壞血酸為電子工體的專一性強(qiáng)的過(guò)氧化物酶，主要存在于植物葉綠體和胞漿中，一般用愈創(chuàng)木酚作為電子供體測(cè)定酚特異性過(guò)氧化物酶的方法不能冊(cè)書(shū)其大部分活性。它和超氧化物歧化酶(SOD),過(guò)氧化氫酶(CAT),單脫氫抗壞血酸還原酶，雙脫氫抗壞血酸還原酶以及谷胱甘肽還原酶一起構(gòu)成了活性氧清除系統(tǒng)中的酶系統(tǒng)，且ASP目前被認(rèn)為是葉綠體中清楚H2O2的關(guān)鍵酶。迄今為止，國(guó)內(nèi)還沒(méi)有文獻(xiàn)具體報(bào)道其活性測(cè)定方法。

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抗壞血酸過(guò)氧化物酶（aseorbateperoxidase，APX)是植物活性氧代謝中重要的抗氧化酶之一，尤其是葉綠體中清除H2O2的關(guān)鍵酶，又是維生素C代謝的主要酶類。H2O2是植物葉綠體中光合電子傳遞鏈和某些酶反應(yīng)的天然產(chǎn)物，是具有毒害作用的活性氧。

 APX是一種亞鐵血紅素蛋白，植物的APX存在著多種同工酶，且位于細(xì)胞中不同區(qū)域。一種為位于葉綠體中并分解葉綠體中的H2O2的葉綠體型同工酶;另一種為位于葉綠體之外的其它細(xì)胞組分的細(xì)胞質(zhì)型同工酶[1]。
     這兩種同工酶具有共同的特點(diǎn)，但也有不同的方面:①胞質(zhì)型同工酶APX占總APX的40%以上；②葉綠體型APX對(duì)AsA的專一性比胞質(zhì)型APX更強(qiáng)；③在不含AsA的介質(zhì)中，葉綠體型同工酶比細(xì)胞質(zhì)型同工酶更快喪失活性；④葉綠體型同工酶對(duì)琉基試劑和經(jīng)基脈、對(duì)氨基苯酚等抑制劑較胞質(zhì)型同工酶更為敏感；⑤二者的分子量不同

植物因在光合作用時(shí)會(huì)釋放大量的氧氣，故植物會(huì)受到被嚴(yán)重氧化的危險(xiǎn)。提高植物體內(nèi)氧自由基代謝途徑中的酶活力,可以增強(qiáng)植物抵御氧化的能力,從而增強(qiáng)植物耐逆能力。AsA可直接與活性氧反應(yīng)而將其還原，又可作為酶的底物在活性氧的清除過(guò)程中起作用，即在葉綠體類囊體表面作為還原劑參與APX介導(dǎo)的H2O2的清除。在這一過(guò)程中，AsA氧化成MDA。葉綠體中APX發(fā)揮正常的催化作用[6]。APX是以抗壞血酸(AsA)為電子供體的一種過(guò)氧化物酶，是植物體內(nèi)尤其是葉綠體中清除H2O2的關(guān)鍵酶[1]。
APX催化H2O2還原的化學(xué)反應(yīng)如下:2抗壞血酸(AsA）+H2O2→2單脫氫抗壞血酸(MAD)+H2O產(chǎn)生的單脫氫抗壞血酸可通過(guò)不同的途徑被還原?？箟难徇^(guò)氧化物酶是以抗壞血酸為電子供體的，APX首先與H2O2形成中間產(chǎn)物，中間產(chǎn)物接著氧化AsA形成產(chǎn)物，當(dāng)AsA未被復(fù)合物利用時(shí)，APX失活。只要AsA能夠再生，APX就能充分進(jìn)行催化反應(yīng)，從而保護(hù)葉綠體維持正常的光合能力[3]。